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Proteine, Eiweiss - ausführliche Informationen

 

Proteine , Eiweiss

Proteine, volkstümlich auch Eiweiße genannt, sind Makromoleküle, die hauptsächlich aus den Elementen Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff, Stickstoff und - seltener - Schwefel aufgebaut sind. Proteine gehören zu den Grundbausteinen aller Zellen. Sie verleihen der Zelle nicht nur Struktur, sondern sind die molekularen „Maschinen“, die Stoffe transportieren, Ionen pumpen, chemische Reaktionen katalysieren und Signalstoffe erkennen.

Bausteine der Proteine sind die Aminosäuren, die durch Peptidbindungen zu Ketten verbunden sind. Beim Menschen handelt es sich um 21 verschiedene Aminosäuren: die 20 seit langem bekannten sowie Selenocystein.

Die Länge der Aminosäureketten beim Protein reicht von 2 bis über 1000 Aminosäuren, wobei man eigentlich Aminosäureketten mit einer Länge von 2 bis 100 Aminosäuren als Peptide bezeichnet und erst bei einer Aminosäurenanzahl von mehr als 100 von Proteinen spricht.

Die molekulare Größe eines Proteins wird in der Regel in Kilo-Dalton (kDa) angegeben. Titin, das mit ca. 3600 kDa größte bekannte menschliche Protein, besteht aus über 30.000 Aminosäuren und beinhaltet 320 Proteindomänen. Die Kombinationsmöglichkeiten sind hierbei gigantisch. Aus 21 verschiedenen Aminosäuren ergibt sich schon bei einer Kettenlänge von 100 die unvorstellbare Zahl von 21100 bzw. 10132 Verknüpfungsmöglichkeiten. Diese Zahl übersteigt die Anzahl aller Atome des Universums („nur“ 6·1079 Teilchen) um das 1052-fache. Daraus folgt auch direkt, dass es unmöglich ist, diese Kombinationen jemals komplett durchzuprobieren. Die Zusammensetzung eines Proteins, und damit sein Aufbau, ist in dem jeweiligen Gen kodiert.

Das Wort Protein wurde 1838 von Jöns Jakob Berzelius von dem griechischen Wort proteuo („ich nehme den ersten Platz ein“, von protos, „erstes“, „wichtigstes“) abgeleitet. Es soll die Bedeutung der Proteine für das Leben unterstreichen.

Bedeutung der Proteine für den Organismus


Die Aufgaben der Proteine im Organismus sind vielfältig.


Als Beispiele seien genannt:

Als Strukturproteine bestimmen sie den Aufbau der Zelle und damit letztlich die Beschaffenheit von Geweben, beispielsweise der Haarstruktur, und den gesamten Körperaufbau.

  • Als Enzyme übernehmen sie Biokatalysefunktionen. Sie ermöglichen oder verhindern durch Beschleunigen oder Verlangsamen chemische Reaktionen in Lebewesen.

  • Als Ionenkanäle regulieren sie die Ionenkonzentration in der Zelle, und damit deren osmotische Homöostase sowie die Erregbarkeit von Nerven und Muskeln.

  • In den Muskeln verändern bestimmte Proteine ihre Form und sorgen so für die Kontraktion der Muskeln und damit für Bewegung.

  • Als Transportproteine übernehmen sie den Transport körperwichtiger Substanzen wie z. B. Hämoglobin, das im Blut für den Sauerstofftransport zuständig ist, oder Transferrin, das Eisen in unserem Blut transportiert.

  • Manche (meist kleinere Proteine) steuern als Hormone Vorgänge im Körper.

  • Als Antikörper dienen sie der Infektionsabwehr.


Mutationen in einem Gen verursachen Veränderungen im Aufbau des Proteins, das durch das Gen kodiert wird. Die Folge können Fehler in der Proteinaktivität sein. Solche Fehler (oder der gänzliche Wegfall einer Proteinaktivität) liegen vielen erblichen Krankheiten zugrunde.

Räumlicher Aufbau

Für die Wirkungsweise der Proteine ist ihre räumliche Struktur (ihre Faltung) besonders wichtig. Die Proteinstruktur lässt sich auf vier Betrachtungsebenen beschreiben:

  • Als Primärstruktur eines Proteins wird die Abfolge der einzelnen Aminosäuren innerhalb der Polypeptidkette bezeichnet. Vereinfacht gesagt könnte man sich eine Kette vorstellen, in der jede Perle eine Aminosäure darstellt (Schreibweise: AS1 – AS2 – AS3 – AS4 – AS1 – AS1 – AS3 – usw.). Die Primärstruktur stellt lediglich die Aminosäurensequenz, jedoch nicht den räumlichen Aufbau dar.

  • Als Sekundärstruktur wird die räumliche Anordnung der Aminosäuren eines Proteins bezeichnet. Man unterscheidet dabei zwischen folgenden Strukturtypen: Alpha-Helix, Beta-Faltblatt, β-Turns und ungeordnete, so genannte Random-Coil-Strukturen. Diese Strukturen ergeben sich durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen des Polypeptid-Rückgrates.

  • Die Tertiärstruktur ist eine der Sekundärstruktur übergeordnete räumliche Anordnung der Polypeptidkette. Sie wird von den Kräften und Bindungen zwischen den Resten (d. h. den Seitenketten) der Aminosäuren bestimmt. Als Bindungskräfte, die diese dreidimensionale Struktur stabilisieren, wirken beispielsweise Disulfidbrücken, (kovalente Bindungen zwischen den Schwefelatomen zweier Cysteinreste) oder vor allem nicht-kovalente Wechselwirkungen wie die zuvor genannten Wasserstoffbrückenbindungen. Zusätzlich spielen hydrophobe, ionische und Van-der-Waals-Wechselwirkungen eine wichtige Rolle. Durch diese Kräfte und Bindungen faltet sich das Protein weiter.

  • Viele Proteine müssen sich, um funktionsfähig sein zu können, zu einem Proteinkomplex zusammenlagern, der so genannten Quartärstruktur. Dies kann entweder eine Zusammenlagerung von unterschiedlichen Proteinen sein oder ein Verband aus zwei oder mehr Polypeptidketten die aus ein und derselben Polypeptidkette, dem sog. Precursor, hervorgegangen sind (vgl.: Insulin). Dabei sind die einzelnen Proteine häufig durch Wasserstoffbrücken und Salzbrücken aber auch durch kovalente Bindungen miteinander verknüpft. Die einzelnen Untereinheiten eines solchen Komplexes werden als Protomere bezeichnet. Einige Protomere können ihre Funktion auch als eigenständige Proteine besitzen, aber viele erreichen ihre Funktionalität nur im Komplex. Als Beispiel für aus mehreren Proteinen zusammengelagerte Komplexe können die Immunglobuline (Antikörper) dienen, bei denen jeweils zwei identische schwere und zwei identische leichte Proteine über insgesamt vier Disulfidbrücken zu einem funktionsfähigen Antikörper verbunden sind.

  • Viele komplexe Proteine können nicht spontan falten, also ihre physiologische Struktur einnehmen, sondern brauchen dazu Faltungshelfer, sogenannte Chaperone. Die Chaperone binden an neugebildete (oder auch beschädigte, denaturierte) Aminosäureketten, und verhelfen ihnen unter Verbrauch chemischer Energie zu ihrer Struktur.

    Man unterscheidet zwei Hauptgruppen von Proteinen:

  • die globulären Proteine, deren Tertiär- oder Quartärstruktur annähernd kugel- oder birnenförmig aussieht und die meist in Wasser oder Salzlösungen gut löslich sind (beispielsweise das Protein des Eiklars, Ov-Albumin genannt),

  • die fibrillären Proteine, die eine fadenförmige oder faserige Struktur besitzen, meist unlöslich sind und zu den Stütz- und Gerüstsubstanzen gehören (beispielsweise die Keratine in den Haaren und Fingernägeln, Kollagen, Actin und Myosin für die Muskelkontraktion).


Proteinoberfläche

Der Einfachheit halber wird stellvertretend für die komplexe Proteinstruktur oft nur das Rückgrat (Backbone) des Proteins abgebildet (z.B. Abbildungen rechts oben). Zum Verständnis der Funktion ist jedoch die Oberfläche des Proteins von großer Bedeutung. Da die Seitenketten der Aminosäuren vom Rückgrat aus in den Raum ragen, tragen auch sie entscheidend zur Struktur bei: Der Verlauf des Rückgrat bestimmt den generellen dreidimensionalen Aufbau, aber die Kontouren der Oberfläche und ihre chemischen Eigenschaften werden von den Seitenketten bestimmt.

Denaturierung

Sowohl durch chemische Einflüsse, wie zum Beispiel Säuren, Salze oder organische Lösungsmittel, als auch durch physikalische Einwirkungen, wie hohe oder tiefe Temperaturen oder auch Druck, können sich die Sekundär- und Tertiärstruktur und damit auch die Quartärstruktur von Proteinen ändern, ohne dass sich die Reihenfolge der Aminosäuren (Primärstruktur) ändert. Dieser Vorgang heißt Denaturierung und ist in der Regel nicht umkehrbar; der ursprüngliche dreidimensionale räumliche Aufbau kann nicht wiederhergestellt werden. Bekanntestes Beispiel dafür ist das Eiweiß im Hühnerei, das beim Kochen fest wird, weil sich der räumliche Aufbau der Proteinmoleküle geändert hat. Der ursprüngliche flüssige Zustand kann nicht mehr hergestellt werden. Das Wiederherstellen des ursprünglichen Zustandes des denaturierten Proteins heißt Renaturieren.

Menschen denaturieren ihre Speisen, um sie leichter verdaulich zu machen. Durch die Denaturierung ändern sich die physikalischen und physiologischen Eigenschaften der Proteine, wie z. B beim Spiegelei, das in der Pfanne denaturiert wird. Hohes Fieber kann daher lebensgefährlich werden: Durch eine zu hohe Temperatur werden körpereigene Proteine denaturiert und können somit ihre Aufgaben im Organismus nicht mehr erfüllen. Einige Proteine der roten Blutkörperchen denaturieren beispielsweise bereits bei 42 °C. Dabei ist das Fieber wichtig da Fremdkörper, sogenannte Antigene, schon bei geringeren Temperaturen denaturieren.

Die bei chemischer Spaltung der Proteinketten (Proteolyse) entstehenden Teilstücke nennt man Peptone.

Eiweißbedarf und Eiweißmangel

Eiweiß spielt eine große Rolle in unserem Organismus. So benötigt ein Erwachsener  etwa 1 Gramm Eiweiß pro Kilogramm Körpergewicht am Tag. Es dient zum Aufbau und zum Erhalt der Körperzellen, auch zur Heilung von Wunden und Krankheiten.

Ein Mangel kann schlimme Folgen haben:

  • Haarausfall (Haare bestehen zu 97-100% aus Proteinen - Keratin)

  • Antriebsarmut

  • Im schlimmsten Fall kommt es zur Eiweißmangelkrankheit Kwashiorkor. Menschen (meist Kinder), die an Kwashiorkor leiden, erkennt man an ihren dicken Bäuchen.



Der Organismus versucht durch Wasser den Eiweißmangel abzudecken, sodass sich das Wasser nach einiger Zeit im Körper ablagert (Ödem). Weitere Symptome sind:

  • Muskelschwäche

  • Wachstumsstörungen

  • Fettleber

  • Ödeme

  • Andauernder Eiweißmangel führt zum Marasmus und zum Tod.



Zu Eiweißmangel kommt es in den Industrieländern allerdings höchst selten und auch nur bei extrem proteinarmen Ernährungsformen. Die durchschnittliche deutsche Mischkost dagegen enthält mit 100 Gramm Eiweiß pro Tag mehr als genug Proteine. Obwohl häufig in der Werbung Eiweißpulver als essentiell notwendig für Breitensportler angepriesen werden, deckt "Unsere übliche Ernährung... auch den Eiweißbedarf von Sportlern ab", heißt es dazu in einem Bericht des Ministeriums für Ernährung und Ländlichen Raum Baden-Württembergs. Allerdings ist, Studien zufolge, Muskelaufbau durch Krafttraining bei Zunahme von weniger als 1 Gramm Eiweiß pro Kilogramm Körpergewicht am Tag kaum möglich. Eine tägliche Eiweißzufuhr von 1,5 Gramm pro Kilogramm Körpergewicht werden für Kraftsportler als ausreichend angesehen.


Proteinbiosynthese

Mit der Nahrung nehmen wir Proteine auf. Bei unserer Verdauung werden diese Proteine in ihre Bestandteile zerlegt - die Aminosäuren. Auf acht Aminosäuren (von 21, die insgesamt benötigt werden) ist der menschliche Organismus besonders angewiesen, denn sie sind essenziell, das bedeutet, dass der Körper sie nicht selbst herstellen kann. Mit dem Stoffwechsel werden sie in jede Zelle transportiert. Die Aminosäurensequenz ist in der Desoxyribonukleinsäure (DNA) kodiert. In den Ribosomen, der "Proteinproduktionsmaschinerie" der Zelle, wird diese Information verwendet, um aus einzelnen Aminosäuren ein Proteinmolekül zusammenzusetzen, wobei die Aminosäuren in einer ganz bestimmten, von der DNA vorgegebenen Reihenfolge verknüpft werden.


Proteinlieferanten


Sehr proteinhaltige Nahrungsmittel sind:

  • Fleisch

  • Fisch

  • Eier

  • Milchprodukte (Käse)

  • Nüsse

  • Getreide

  • Hülsenfrüchte (Soja: 36%)

  • Kartoffeln (lediglich 2%, dafür sehr viele essentielle Aminosäuren!)



Studien von Osborne und Mendel von 1914 zeigten, dass Ratten, die tierisches Eiweiß erhielten, schneller an Gewicht zunahmen, als Ratten, die nur pflanzliches Eiweiß erhielten. Daraus wurde voreilig geschlossen, dass tierisches Eiweiß "höherwertiger" als pflanzliches Eiweiß sei. Spätere Studien von McCay an der Berkeley Universität zeigten jedoch, dass Ratten die pflanzliches Eiweiß bekommen gesünder sind und ungefähr doppelt so lange leben.


Nachweis von Proteinen

  • UV-Absorption

  • Xanthoproteinreaktion

  • Millon'sche Reaktion

  • Ninhydrinreaktion

  • Biuretreaktion

  • Bradford-Test

  • Proteinbestimmung nach Lowry

  • BCA-Reaktion



Siehe auch

  • Glykoproteine

  • Eiweißsynthese

  • Proteolyse

  • Enzym

  • Metalloenzym

  • Metalloprotein

  • Peptid

  • Peptidbindung

  • Polypeptid

  • Yeast-2-Hybrid-Systeme

  • Proteomik

  • Proteom

  • Hitzeschockprotein

  • Chaperon

  • Proteindomäne

  • Histonoctamer

  • Intein

  • APOBEC3G



Literatur

  • Hubert Rehm: Der Experimentator - Proteinbiochemie/Proteomics. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2002 (4. Aufl.). ISBN 3-82-741195-5


Weblinks

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18.11.2019, 21:17:49